ポスターセッション

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発癌遺伝子c-myc プロモーターに結合する転写因子Myc-associated zinc finger protein (MAZ) のC末端480番目のセリンのCasein kinase IIによるリン酸化はMAZのDNA結合能を促進する: 筒井初美, 横山和尚（理研・筑セ）

Role of Phosphorylation and C-terminal region of Myc-associated zinc finger protein (MAZ) transcription factor regulates the DNA-binding activity to the c-myc promoter : Hatsumi TSUTSUI, Kazunari YOKOYAMA （RIKEN, Tsukuba Center, Tsukuba, Ibaraki 305-0074 ）

我々は、癌原遺伝子c-myc のプロモーター（-100から-150）に存在するCACCTCCエレメントに結合し、転写を活性化するMyc-associated zinc finger protein（MAZ）を単離した。MAZ遺伝子は 1491 bpで497個のアミノ酸をコードしており、６つのzinc finger domainを有する。これまでにMAZ はin vitroでTyrosine kinase, Protein kinase C, Casein kinase IIによりリン酸化されることを明かにした。リン酸化されたMAZを用いてゲルシフトを行ったところ、Casein kinase IIにより480番目のSerineがリン酸化されるとDNAに対する結合能が活性化されることが明かとなった。さらに、Casein kinase IIリン酸化部位を含むC末端領域448-497残基を欠失させたり、MAZのGlycine-rich領域を欠失させるとDNAに対する結合能が活性化された。このことから、MAZのDNA結合能の活性化には、Glycine-rich領域（256-303残基）、Casein kinase IIリン酸化部位を含むC末端領域（448-497残基）の関与が示唆される。現在、ゲルシフトを用いてこれらの詳細を解析中である。